Instytut Wysokich Ciśnień

Prowadzone w ramach projektu NCN Opus “Samoorganizacja superstruktur nanowłókien peptydowych kontrolowana poprzez efekt pamięci konformacyjnej”, UMO-2017/25/B/ST5/02599 w grupie prof. Wojciecha Dzwolaka badania zaowocowały odkryciem niezwykłych właściwości chimerycznego peptydu, w którym fragment sekwencji łańcucha A insuliny o bardzo silnym potencjale do agregowania w tzw. włókna amyloidowe został połączony z peptydem oligo-lizynowym. Tak zaprojektowana chimera „ACC1-13K8” okazała się mieć zdolność do selektywnego i stechiometrycznego wiązania ATP (adenozyno-5′-trifosforanu) będącego podstawowym nośnikiem energii chemicznej w żywej komórce. Jest to pierwszy znany przypadek, w którym specyficzne wiązanie ATP do peptydu jest warunkiem powstania fibryli amyloidowych. Wynik ten pokazuje jak synergia specyficznych fragmentów peptydowych o amyloidogennych i nie-amyloidogennych właściwościach może prowadzić do pojawienia się nowych funkcji takich peptydów (np. magazynowanie ATP).

Więcej informacji w pracy Dec R, Puławski W, Dzwolak W „Selective and stoichiometric incorporation of ATP by self-assembling amyloid fibrils” J. Mater. Chem. B 9 (2021) 8626–8630.